|
|
|
|
| LEADER |
00000nam a2200000 a 4500 |
| 001 |
ELB88311 |
| 003 |
FlNmELB |
| 006 |
m o d | |
| 007 |
cr cn||||||||| |
| 008 |
201105r2002 sp |||||s|||||||||||spa d |
| 020 |
|
|
|z 8466920463
|
| 035 |
|
|
|a (MiAaPQ)EBC3167389
|
| 035 |
|
|
|a (Au-PeEL)EBL3167389
|
| 035 |
|
|
|a (CaPaEBR)ebr10117093
|
| 035 |
|
|
|a (OCoLC)928542235
|
| 040 |
|
|
|a FlNmELB
|b spa
|c FlNmELB
|
| 050 |
|
4 |
|a QH506
|b V999 2002
|
| 080 |
|
|
|a 577.2(043.2)
|
| 082 |
0 |
4 |
|a 572.8
|2 22
|
| 100 |
1 |
|
|a Vázquez Pérez, Patricia.
|
| 245 |
1 |
0 |
|a Estudio del dominio carboxi-terminal del receptor de GLP-1(7-36) amida
|h [recurso electronico] /
|c Patricia Vázquez Pérez ; directoras, Elvira Álvarez García, Ma. Isabel Roncero Rincón.
|
| 260 |
|
|
|a Madrid :
|b Universidad Complutense de Madrid,
|c 2002.
|
| 300 |
|
|
|a iv, 125 p.
|
| 500 |
|
|
|a Universidad Complutense de Madrid. Facultad de Farmacia. Departamento de Química y Biología Molecular II.
|
| 520 |
|
|
|a El péptido semejante al glucagón de tipo-1 GLP-l(7-36)amida essintetizado en las células L intestinales. Está implicado en diferentes funciones biológicas tales como el aumento de la secreción de insulinadependiente de glucosa, así como la estimulación de la presión arterial yproducción de surfactante pulmonar. En el sistema nervioso central el GLP-l(7-36)amida estimula la liberación selectiva de neurotransmisores y participa en la regulación de procesos como la ingesta de alimentos y agua,la temperatura corporal y ciertas funciones cardiovasculares. Los efectos delGLP-1(7-36)amida están mediados a través de un receptor específicoacoplado a proteínas G. Alteraciones genéticas del receptor de GLP-1 podrían ser responsables de algunas formas de diabetes tipo 2. Su posibleutilidad terapéutica requiere un conocimiento detallado del mecanismo deacción y de la respuesta celular de este péptido tras su unión con el receptor.Para la realización de esta tesis se ha estudiado la implicación del dominio carboxilo terminal del receptor de GLP-l(7-36)amida en losprocesos de unión al agonista, transducción de señales, desensibilización yendocitosis, mediante mutaciones puntuales o delecciones dc este dominiocitoplasmático del receptor. Nuestros resultados indican que las delecciones realizadas en el extremo carboxilo terminal no alteraran la afinidad delligando por los receptores modificados. Este dominio interviene en laregulación de la transducción de señales generadas desde el receptor, tantola estimulación de la adenilato ciclasa como la fosforilación de miembros de la familia de las MAPKs. Regiones concretas del extremo carboxi-terminalregulan de manera positiva o negativa la internación del receptor. Lamayoría de los receptores acoplados a proteínas G sufren modificacionespostransduccionales, como la palmitoilación de determinados residuos de cisteína. La sustitución de Cys438 por alanina del extremo carboxilo terminaldel receptor de GLP-1, disminuye drásticamente la producción de AMPc,aunque no altera su tasa de endocitosis.
|
| 533 |
|
|
|a Recurso electrónico. Santa Fe, Arg.: e-libro, 2015. Disponible vía World Wide Web. El acceso puede estar limitado para las bibliotecas afiliadas a e-libro.
|
| 650 |
|
0 |
|a Biología molecular.
|
| 650 |
|
0 |
|a Molecular biology.
|
| 655 |
|
4 |
|a Libros electrónicos.
|
| 700 |
1 |
|
|a Álvarez García, Elvira,
|e dir.
|
| 700 |
1 |
|
|a Roncero Rincón, María Isabel,
|e dir.
|
| 710 |
2 |
|
|a e-libro, Corp.
|
| 856 |
4 |
0 |
|u https://elibro.net/ereader/elibrounam/88311
|