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| LEADER |
00000nam a2200000 a 4500 |
| 001 |
ELB88799 |
| 003 |
FlNmELB |
| 006 |
m o d | |
| 007 |
cr cn||||||||| |
| 008 |
130607s2004 sp s 000 0 spa d |
| 020 |
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|z 9788466930239
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| 035 |
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|a (MiAaPQ)EBC3175951
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| 035 |
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|a (Au-PeEL)EBL3175951
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| 035 |
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|a (CaPaEBR)ebr10232395
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| 035 |
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|a (OCoLC)928747908
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| 040 |
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|a FlNmELB
|b spa
|c FlNmELB
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| 050 |
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4 |
|a QP551
|b G643 2004eb
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| 080 |
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|a 547.96
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| 100 |
1 |
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|a González Izquierdo, José Manuel.
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| 245 |
1 |
0 |
|a Ensamblaje de FtsZ de "E. coli", proteína esencial en la división bacteriana
|h [recurso electronico]
|b efecto de la aglomeración macromolecular /
|c José Manuel González Izquierdo ; director, Germán Rivas Caballero.
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| 260 |
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|a Madrid :
|b Universidad Complutense de Madrid,
|c 2004.
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| 300 |
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|a 9-174 p.
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| 500 |
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|a Universidad Complutense de Madrid. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular I.
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| 520 |
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|a En esta Memoria de Tesis Doctoral se han empleado condiciones experimentales que simulan la osmolaridad y el aglomerado ambiente del citoplasma bacteriano para el estudio del ensamblaje de la proteína esencial de división celular de Escherichia coli FtsZ. FtsZ (40 kDa), en presencia de GDP, tiene una débil tendencia a oligomerizar en disoluciones diluidas que contienen concentraciones apropiadas de osmolitos fisiológicos. Sin embargo, en presencia de GTP, FtsZ ensambla de manera cooperativa para formar filamentos dinámicos finos relativamente pequeños (1-2106 Da). La aglomeración macromolecular favorece el ensamblaje GTP-dependiente de FtsZ en polímeros bidimensionales dinámicos que desensamblan después de agotado el GTP. Las imágenes de microscopía de fuerzas atómicas revelan que estos polímeros adoptan una estructura compatible con cintas de una subunidad de altura. Comparadas con los filamentos de FtsZ observados in vitro en ausencia de aglomeración macromolecular, las cintas presentan un retraso y disminución de la actividad GTPasa y una disminución en el intercambio de GTP dentro del polímero. Proponemos que, en el aglomerado citoplasma bacteriano y en condiciones que promueven el ensamblaje, los filamentos de FtsZ tienden a alinearse espontáneamente formando las cintas dinámicas. Estas estructuras podrían formar parte del anillo Z que se forma en el septo bacteriano en el momento de la división celular bacteriana, sin necesidad de interacciones específicas adicionales. Postulamos que, en células en interfase (no división), deben existir mecanismos de regulación que eviten el ensamblaje de las cintas de FtsZ (y del anillo Z), lo que evitaría la formación del septo a destiempo durante el ciclo de división.
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| 533 |
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|a Recurso electrónico. Santa Fe, Arg.: e-libro, 2015. Disponible vía World Wide Web. El acceso puede estar limitado para las bibliotecas afiliadas a e-libro.
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| 650 |
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4 |
|a Proteínas.
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| 650 |
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0 |
|a Proteins.
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| 655 |
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4 |
|a Libros electrónicos.
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| 700 |
1 |
|
|a Rivas Caballero, Germán,
|e dir.
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| 710 |
2 |
|
|a e-libro, Corp.
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| 856 |
4 |
0 |
|u https://elibro.net/ereader/elibrounam/88799
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